别名

NIB1; Ulp1.

背景

小分子泛素相关修饰蛋白（SUMO）是一类泛素相关的蛋白质，通过结合赖氨酸侧链来调节靶蛋白的功能。SUMO化是一个可逆的翻译后修饰过程，在真核细胞内发挥着极其重要的作用，如转录、DNA修复、DNA重组、信号转导、蛋白质核转质运输和调节细胞周期等。近年来，SUMO已经成为一种有效的生物技术工具，通过SUMO与靶蛋白融合可以促进蛋白质折叠，增强蛋白质的可溶性表达，保护蛋白质免受蛋白酶水解，提高蛋白质的稳定性，已经成功表达了FGF21、EGF、KGF2等。且SUMO融合蛋白可以被SUMO蛋白酶Ulp1特异性识别并切割，因此SUMO可以作为用于蛋白质表达的理想标签。传统的蛋白酶如factor Xa、烟草蚀刻病毒蛋白酶（TEV）、肠激酶和凝血酶等常用于标签的切除，但传统蛋白酶识别特定的氨基酸序列，由于空间阻遏导致切割蛋白酶酶切效率不高。Ulp1与传统的切割酶不同，Ulp1识别SUMO三级结构，特异性的切割SUMO标签C端的异肽键。迄今为止，已经切开了100种SUMO融合蛋白，未发现错误的剪切。更重要的是，SUMO融合蛋白切割后，靶蛋白的Ｎ端不含有多余的氨基酸。对于医药蛋白，先决条件是仅含有天然氨基酸序列，因此SUMO作为融合标签对医药蛋白的表达及纯化有重要的意义。

1.Christopher M. Hickey, et al. Function and Regulation of SUMO Proteases. Nat Rev Mol Cell Biol. 2012 Dec; 13(12): 755–766.

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